Quel est le principal facteur de libération ou de fixation de l’oxygène par l’hémoglobine ?

Pression partielle d'oxygène

Le principal facteur de libération ou de fixation de l'oxygène par l'hémoglobine est la pression partielle de l'oxygène (pO2). L'hémoglobine a une courbe de liaison à l'oxygène en forme de sigmoïde, ce qui signifie que la quantité d'oxygène liée à l'hémoglobine augmente rapidement à de faibles niveaux de pO2, mais se stabilise ensuite à des niveaux de pO2 plus élevés. Cette forme est due à la liaison coopérative de l'oxygène à l'hémoglobine, ce qui signifie que la liaison d'une molécule d'oxygène à l'hémoglobine augmente l'affinité des sous-unités restantes pour l'oxygène.

Au niveau des poumons, où la pO2 est élevée, l’oxygène se lie à l’hémoglobine et est transporté vers les tissus. Dans les tissus, où la pO2 est plus faible, l'oxygène est libéré de l'hémoglobine et se diffuse dans les cellules. L'effet Bohr, qui correspond à la diminution de l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène à des niveaux de pH inférieurs, joue également un rôle dans la libération d'oxygène dans les tissus.