Quels sont les composants de l’hémoglobine ?

Globin : L'hémoglobine est constituée de quatre sous-unités polypeptidiques appelées globines. Ces sous-unités sont disposées dans une structure tétramère, avec deux chaînes alpha et deux chaînes bêta globine. Chaque chaîne de globine est constituée d’une séquence linéaire d’acides aminés qui se replient en une structure tridimensionnelle spécifique.

Hème : Chaque sous-unité de globine se lie à un groupe hème. L'hème est une molécule de porphyrine contenant du fer. L'ion fer dans l'hème est lié à quatre atomes d'azote du cycle porphyrine et à un cinquième atome d'azote d'un résidu histidine de la chaîne globine. La sixième position de coordination de l'ion fer est disponible pour lier les molécules d'oxygène.

Liaison de l'oxygène : Les molécules d'oxygène se lient aux ions fer des groupes hème de l'hémoglobine. Chaque molécule d'hémoglobine peut lier jusqu'à quatre molécules d'oxygène, une à chacun de ses quatre groupes hèmes. La liaison de l’oxygène à l’hémoglobine est un processus coopératif, ce qui signifie que la liaison de l’oxygène à un groupe hème augmente l’affinité des autres groupes hème pour l’oxygène. Cette liaison coopérative permet à l'hémoglobine de se lier et de libérer efficacement l'oxygène en réponse aux changements de concentration en oxygène dans le corps.

Régulation allostérique : La liaison de l'oxygène à l'hémoglobine est régulée par des effecteurs allostériques. Les effecteurs allostériques sont des molécules qui se lient à l'hémoglobine et modifient son affinité pour l'oxygène. L’effecteur allostérique le plus important est le dioxyde de carbone. Le dioxyde de carbone se lie à l'hémoglobine et diminue son affinité pour l'oxygène. C'est pourquoi la libération d'oxygène par l'hémoglobine est augmentée dans les tissus où les niveaux de dioxyde de carbone sont élevés, comme dans les tissus respiratoires.

D'autres effecteurs allostériques de l'hémoglobine comprennent les ions hydrogène (H+), les ions chlorure (Cl-) et certains phosphates organiques, tels que le 2,3-bisphosphoglycérate (BPG). Ces effecteurs allostériques peuvent se lier à l'hémoglobine et augmenter ou diminuer son affinité pour l'oxygène, en fonction de l'effecteur spécifique.