Chez l'homme, les formes embryonnaires et fœtales de l'hémoglobine ont une affinité pour l'oxygène plus élevée que celle des adultes. Cela est dû à ?

Chez l’homme, les formes embryonnaires et fœtales de l’hémoglobine ont une affinité pour l’oxygène plus élevée que celle de l’adulte. Cela est principalement dû à la présence d’un type spécifique de chaîne de globine appelée chaîne gamma-globine. Au cours du développement embryonnaire et fœtal, le type d'hémoglobine prédominant est l'hémoglobine F (HbF), qui se compose de deux chaînes alpha-globine et de deux chaînes gamma-globine. Comparée à l'hémoglobine adulte (hémoglobine A ou HbA), qui possède deux chaînes alpha-globine et deux chaînes bêta-globine, l'HbF présente une affinité plus élevée pour l'oxygène.

Les chaînes gamma globine de l’HbF ont une affinité intrinsèque pour l’oxygène plus élevée que les chaînes bêta globine trouvées dans l’HbA. Cette différence est attribuée à plusieurs variations structurelles entre les chaînes gamma et bêta-globine. Un facteur clé est la présence d’un acide aminé spécifique appelé sérine en position 143 dans la chaîne gamma-globine. Dans l'HbA, cette position est occupée par l'histidine. Le résidu sérine dans l'HbF permet la formation d'une liaison hydrogène supplémentaire avec l'oxygène, ce qui contribue à l'affinité accrue pour l'oxygène.

De plus, les chaînes gamma-globine ont un degré de coopérativité plus élevé que les chaînes bêta-globine. La coopérativité fait référence au phénomène dans lequel la liaison de l'oxygène à une sous-unité d'une molécule d'hémoglobine facilite la liaison de l'oxygène aux autres sous-unités. La coopérativité plus élevée de l'HbF permet une courbe de liaison à l'oxygène plus raide, ce qui entraîne une plus grande augmentation de la saturation en oxygène à des concentrations d'oxygène plus faibles.

L’affinité plus élevée de l’HbF pour l’oxygène est cruciale pour le développement fœtal. Il garantit que le fœtus peut extraire efficacement l’oxygène de la circulation maternelle, où la tension en oxygène est inférieure à celle des poumons de l’adulte. En conséquence, le fœtus peut obtenir suffisamment d’oxygène pour ses besoins métaboliques malgré la plus faible concentration d’oxygène dans l’environnement utérin.

Après la naissance, la production d’HbF diminue progressivement et celle d’HbA augmente. La transition de l’HbF à l’HbA est généralement terminée au cours des premiers mois de la vie. Ce changement dans les types d'hémoglobine est régulé par divers facteurs, notamment des changements dans l'expression des gènes, les niveaux d'oxygène et la disponibilité des chaînes de globine.