Quelles parties d’une molécule d’anticorps sont différentes pour un anticorps IgG et pour un anticorps IgM qui attaque le même antigène ?

Les régions variables des chaînes légères et lourdes sont différentes entre les anticorps IgG et IgM qui ciblent le même antigène. Ces régions variables sont responsables de la liaison à l'antigène, et les différences dans leurs séquences d'acides aminés permettent à chaque type d'anticorps de se lier à un épitope différent de l'antigène.

De plus, les régions constantes des chaînes lourdes sont différentes entre les anticorps IgG et IgM. Ces régions constantes sont responsables des fonctions effectrices des anticorps, telles que la liaison aux protéines du complément ou aux récepteurs Fc des cellules immunitaires. Les différences dans les régions constantes des anticorps IgG et IgM leur permettent d’avoir des fonctions effectrices différentes.

Par exemple, les anticorps IgG peuvent se lier aux protéines du complément et activer la cascade du complément, ce qui conduit à la destruction des cellules cibles. Les anticorps IgM ne peuvent pas se lier aux protéines du complément, mais ils peuvent se lier aux récepteurs Fc des cellules immunitaires et les activer, entraînant la libération de médiateurs inflammatoires.