Activité de protéase de Bacillus SP

Tous les organismes produisent des protéases , qui sont des enzymes qui digèrent les protéines en utilisant des molécules d'eau pour rompre les liaisons entre les acides aminés dans un processus appelé hydrolyse . Les protéases sont importants pour protéger les cellules et les organismes pathogènes d'envahir et de la répartition des molécules de protéines pour l'énergie. Depuis la découverte de nouvelles espèces de Bacillus est toujours en cours au moment de cette publication , les actions de la plupart des protéases n'ont pas encore été élucidés. Bacillus P7

protéase dérivée de Bacillus espèces P7 digère une protéine, appelée caséine , qui se trouve dans ovine, ou de brebis , lait . Une étude publiée dans le numéro de mai 2011 du " Journal de la Science de l'alimentation et de l'agriculture " a enquêté sur les effets antioxydants et antimicrobiens de protéines de caséine partielles après p7 protéolyse , ou de la séparation de la protéine . L'étude a révélé que le caséinate ovine partielle inhibe la croissance de plusieurs espèces bactériennes . En outre , les auteurs ont rapporté que la protéine partielle a montré des activités anti-oxydantes.
Bacillus anthrasis

Bacillus anthrasis est l'agent causal de la maladie du charbon , une maladie mortelle qui affecte les humains et les animaux . Protéases de B. anthrasis sont soupçonnés d'avoir un rôle important dans la progression de l'anthrax , mais aucune de ces enzymes censés n'ont pas encore été entièrement décrit . Une étude dans le numéro de mai 2011 de " BMC Biochemistry" nouveaux Les protéases identifiées provenant de la B. anthrasis . Les auteurs ont pu identifier les proteases en modifiant génétiquement une autre espèce de bactéries , Escherichia coli , afin qu'ils puissent produire en masse de l'enzyme . Les chercheurs ont réussi à exprimer les protéases de l'anthrax dans E. coli et ont été en mesure de purifier les enzymes de découvrir leurs compositions chimiques . Cependant , leurs activités biologiques sont encore à décrire .

Bacillus subtilis

L'identification des protéases et leurs fonctions ont d'abord été tenté à la fin des années 1960 . En 1973, le " Journal of Molecular Biology " a publié un article qui décrit les propriétés d'une protéase de Bacillus subtilis isolé , une bactérie du sol communes . Les auteurs ont constaté que la protéase de l'espèce peut exister soit à l'intérieur ou à l'extérieur de l'organisme, en raison d' une mutation unique activée par la température. Le document poursuit en déclarant que la protéase est impliquée dans le clivage d'une enzyme qui unit acides aminés dans la production d'ARN , appelé ARN polymérase . La molécule de la polymérase est responsable de la formation activé par la température de spores , les formes de reproduction des bactéries .
Bacillus SSR1

protéase qui clive une molécule de protéine à une résidu d'acide aminé serine a été isolé à partir d'une espèce de Bacillus nouvellement découverts nommées SSR1 . Un article paru dans le numéro de Mars 2001 du «Processus de biochimie " décrit les propriétés de l'enzyme . Les auteurs ont indiqué qu'il s'agit d'une protéine unique , ou le monomère , et le plus actif à un pH de 8 à 11, ou dans des environnements alcalins. Les chercheurs ont également découvert que l'enzyme est la plus active en présence d' ions métalliques , ou des atomes chargés , tels que le fer, le calcium et le sodium. Autre que ses préférences pour couper une protéine à un résidu sérine , peu de choses sont connues au sujet de la molécule .