Structure de trypsine

La trypsine est une enzyme dont la fonction est de dégrader les molécules de protéines alimentaires dans leurs composants peptidiques et les acides aminés . Il est souvent désigné comme protéinase (une enzyme protéolytique ) . Le système digestif , dans son ensemble, agit avec le concours de trois protéinases primaires qui comprennent la trypsine , la pepsine, et la chymotrypsine . Tous les trois protéinases travaillent ensemble pour décomposer les protéines . Photos molécule
Les faits

digestion commence dans l'estomac et se poursuit dans l'intestin grêle , où se trouve la trypsine . L'intestin grêle a un niveau de pH d'environ 8 , ce qui signifie qu'il est légèrement alcalin , idéal pour l'activité enzymatique maximale . À 5 degrés Celsius , la trypsine ( sous forme de poudre sèche) est stable depuis de nombreuses années .

Présentation

trypsine est produite par le pancréas et il est très une structure similaire , en composition chimique , et dans le mécanisme d'action de la chymotrypsine, la protéinase pancréatique primaire . En particulier , les deux enzymes contiennent des résidus de l'histidine (un acide aminé essentiel ) et la sérine un ( composé organique ) , dans les sites actifs des enzymes .
Structure

trypsine est formé par le clivage ( ou de rapprochement ) du trypsinogène de précurseur inactif (enzyme pancréatique ) , selon des "enzymes de biologie moléculaire " par Michael M. Burrell . Il est ensuite activé par un clivage protéolytique limité à une seule liaison peptidique , et le processus est catalysée par de nombreuses enzymes proteases , y compris de moule , l'entérokinase et la trypsine elle-même . En outre , la trypsine est seulement actif contre les liaisons peptidiques des molécules de protéines qui ont des groupes carboxyle donnés par les acides aminés arginine et la lysine.
Spécification

toutes les enzymes protéolytiques , trypsine est plus restrictive en termes de nombre de liaisons chimiques qu'il brise . En particulier, son activité de protease est limitée à des chaînes latérales chargées positivement de la lysine et de l'arginine . En outre, selon Burrell , la trypsine a également la capacité d'hydrolyser les liaisons ester et amide des dérivés synthétiques de la lysine et l'arginine .

Considérations

dans les années 1970 , la trypsine a été isolé à partir d'une variété de sources , dont l'orignal , la baleine, l'éléphant de mer , les porcs , les humains , et l'aiguillat . Il a la capacité de présenter à la fois estérase ( une enzyme qui se divise en des esters d'un acide et d'un acohol ) et amidase ( une enzyme qui catalyse les réactions chimiques ) activités . La trypsine est inhibée par une variété de composés organophosphorés qui comprennent un inhibiteur naturel de la trypsine (qui se trouve dans le pancréas ) et le fluorophosphate de diisopropyle . D'autres inhibiteurs comprennent les haricots de Lima , les blancs d' oeuf et de soja . L'ion argent est également un inhibiteur de la trypsine . D'autre part , l'activation de la trypsine est stimulée par l'utilisation d' ions lanthanides .