Quelle est la fonction de l’hème dans l’hémoglobine ?

Le groupe hème est un composant essentiel de la protéine hémoglobine, responsable du transport de l'oxygène dans le sang. La structure du groupe hème est un anneau porphyrine avec un ion fer en son centre. L'ion fer est lié au cycle porphyrine par quatre atomes d'azote et est en outre coordonné à un cinquième ligand, généralement une molécule d'eau. Le sixième site de coordination sur l'ion fer est disponible pour se lier à une molécule d'oxygène.

Lorsqu'une molécule d'oxygène se lie à l'ion fer dans l'hémoglobine, l'ion fer change son état d'oxydation de Fe(II) à Fe(III). Ce changement d’état d’oxydation rend le groupe hème plus riche en électrons, conduisant à des interactions plus fortes entre le groupe hème et la structure protéique de l’hémoglobine. La liaison de l'oxygène à l'hémoglobine induit également des changements conformationnels dans la protéine, qui facilitent la liaison coopérative de molécules d'oxygène supplémentaires à l'hémoglobine.

La liaison coopérative des molécules d’oxygène à l’hémoglobine est essentielle au transport efficace de l’oxygène dans le sang. Aux faibles pressions partielles d’oxygène présentes dans les poumons, l’hémoglobine se lie aux molécules d’oxygène et devient saturée d’oxygène. Lorsque l'hémoglobine atteint les tissus où la pression partielle d'oxygène est plus faible, les molécules d'oxygène se dissocient de l'hémoglobine et sont libérées dans les tissus. La liaison coopérative des molécules d'oxygène à l'hémoglobine garantit que l'oxygène est efficacement chargé sur l'hémoglobine dans les poumons et déchargé dans les tissus, où il est nécessaire à la respiration cellulaire.