Quelles sont les caractéristiques des enzymes qui empêchent la pytaline et la trypsine de digérer le même aliment ?

Les caractéristiques des enzymes qui empêchent la pepsine et la trypsine de digérer le même aliment dépendent des éléments suivants :

Ph optimal : La pepsine et la trypsine ont des plages de pH optimales différentes pour leur activité catalytique. La pepsine fonctionne mieux dans des conditions acides, avec un pH optimal d'environ 1,5 à 2,0, que l'on trouve dans l'estomac. La trypsine, quant à elle, fonctionne de manière optimale dans un environnement légèrement alcalin, avec un pH optimal d’environ 7,5 à 8,0, caractéristique de l’intestin grêle.

Température : La pepsine et la trypsine ont également des plages de températures différentes dans lesquelles elles présentent une activité maximale. La pepsine est plus active à la température corporelle (environ 37 degrés Celsius), qui correspond à la température à l’intérieur de l’estomac. La trypsine, cependant, est plus active à des températures légèrement plus élevées, autour de 40 à 45 degrés Celsius, ce qui correspond à la température dans l'intestin grêle.

Spécificité du substrat : La pepsine et la trypsine ont des spécificités de substrat différentes, ce qui signifie qu'elles digèrent préférentiellement différents types de protéines. La pepsine est principalement impliquée dans la dégradation initiale des protéines dans l'estomac et elle préfère couper les liaisons peptidiques impliquant les acides aminés aromatiques, tels que la phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane. La trypsine, en revanche, agit plus loin dans le processus digestif dans l'intestin grêle et a la spécificité de cliver les liaisons peptidiques impliquant les acides aminés basiques, tels que la lysine et l'arginine.

Ces différences de pH optimal, de température et de spécificité du substrat garantissent que la pepsine et la trypsine agissent sur les protéines de manière séquentielle et sélective au cours du processus digestif. La pepsine démarre la digestion des protéines dans l’environnement acide de l’estomac, en les décomposant en fragments peptidiques plus petits. À mesure que le contenu de l’estomac pénètre dans l’intestin grêle, le pH devient plus alcalin et la trypsine devient active. La trypsine décompose davantage les fragments peptidiques générés par la pepsine et d’autres enzymes digestives, conduisant finalement à l’absorption des acides aminés dans la circulation sanguine.