Comment le pepsinogène devient-il de la pepsine active ?

Le pepsinogène est une proenzyme qui est convertie en pepsine, une enzyme active dans l'estomac. Cette conversion est catalysée par les ions hydrogène (H+), abondants dans le milieu acide de l’estomac.

La conversion du pepsinogène en pepsine implique plusieurs étapes :

1. Protonation :Les ions hydrogène se lient à des résidus d’acides aminés spécifiques dans la molécule de pepsinogène, provoquant un changement de conformation. Ce changement conformationnel expose le site actif de l'enzyme.

2. Activation autocatalytique :Le site actif exposé du pepsinogène peut cliver la liaison peptidique entre deux acides aminés spécifiques au sein de la molécule de pepsinogène. Ce clivage entraîne la libération d'un petit peptide qui active le pepsinogène en pepsine.

3. Activation supplémentaire par la pepsine :Une fois qu'une petite quantité de pepsine a été activée, elle peut activer davantage de molécules de pepsinogène supplémentaires grâce à un mécanisme de rétroaction positive. La pepsine coupe la liaison peptidique entre des acides aminés spécifiques du pepsinogène, la convertissant en pepsine active.

Ce processus garantit que la pepsine n’est activée que dans l’environnement acide de l’estomac, où elle peut fonctionner de manière optimale pour décomposer les protéines en peptides plus petits.