Quelles enzymes sont responsables de l’hydrolyse des protéines présentes dans les aliments ?
1. Pepsine :
- Sécrétée par l'estomac, la pepsine est active dans le milieu acide de l'estomac (pH 1-2).
- Elle appartient à la classe des protéases aspartiques.
- La pepsine hydrolyse principalement les liaisons peptidiques impliquant les acides aminés aromatiques ou les acides aminés dicarboxyliques (Asp et Glu).
- La pepsine décompose les protéines en polypeptides plus petits, initiant ainsi la digestion des protéines.
2. Trypsine et chymotrypsine :
- Produites par le pancréas, la trypsine et la chymotrypsine sont sécrétées dans l'intestin grêle sous forme de proenzymes inactives (trypsinogène et chymotrypsinogène).
- L'entéropeptidase, une enzyme présente dans l'intestin grêle, active le trypsinogène en trypsine.
- La trypsine est une sérine protéase et est responsable de la rupture des liaisons peptidiques impliquant les acides aminés basiques (Lys et Arg).
- La chymotrypsine est également une sérine protéase et hydrolyse préférentiellement les liaisons peptidiques impliquant les acides aminés aromatiques (Phe, Trp et Tyr).
3. Élastase :
- Une autre protéase pancréatique, l'élastase, joue un rôle dans la digestion des protéines.
- Il hydrolyse spécifiquement les liaisons peptidiques impliquant de petits acides aminés non polaires (Ala, Gly, Ser et Thr).
- L'élastase est particulièrement active contre l'élastine, une protéine présente dans les tissus conjonctifs.
4. Carboxypeptidases :
- Les carboxypeptidases, produites par le pancréas, sont des exopeptidases qui coupent les acides aminés de l'extrémité C-terminale des chaînes polypeptidiques.
- La carboxypeptidase A libère préférentiellement des acides aminés aromatiques ou hydrophobes, tandis que la carboxypeptidase B libère des acides aminés basiques.
5. Peptidases de micro-organismes :
- Certains micro-organismes produisent également des protéases qui contribuent à la fermentation des aliments et à l'hydrolyse des protéines.
- Les protéases fongiques (par exemple d'Aspergillus et Rhizopus) et les protéases bactériennes (par exemple de Bacillus et Lactobacillus) sont couramment utilisées dans l'industrie alimentaire pour diverses applications, telles que l'affinage du fromage, l'attendrissement de la viande et la production de sauce soja.
Ce sont quelques-unes des protéases clés impliquées dans l’hydrolyse des protéines présentes dans les aliments. Ils travaillent ensemble pour décomposer les protéines complexes en peptides et acides aminés plus petits, facilitant ainsi la digestion et l'absorption des nutriments essentiels.
