Pourquoi l'enzyme trypsine est-elle désactivée lorsqu'elle est introduite dans le suc gastrique de l'estomac ?

La trypsine est une enzyme qui joue un rôle crucial dans la digestion des protéines du corps humain. Il est produit par le pancréas et sécrété dans l’intestin grêle, où il décompose les protéines en peptides et acides aminés plus petits. Cependant, la trypsine est désactivée lorsqu’elle est introduite dans le suc gastrique de l’estomac pour les raisons suivantes :

1. pH faible :Le suc gastrique dans l'estomac est très acide, avec un pH allant de 1 à 2. La trypsine a une plage de pH optimale comprise entre 7 et 9. Le pH extrêmement bas du suc gastrique dénature la trypsine, lui faisant perdre son structure et activité catalytique.

2. Présence de pepsine :L'estomac sécrète également une autre enzyme appelée pepsine, qui est responsable de la dégradation initiale des protéines dans l'environnement acide de l'estomac. La pepsine fonctionne mieux à un pH faible et peut directement dégrader la trypsine, contribuant ainsi à sa désactivation.

3. Inactivation par les protéases acides :Le suc gastrique contient diverses protéases acides, telles que la cathepsine D et la gastricsine, qui peuvent directement cibler et cliver les liaisons peptidiques au sein de la molécule de trypsine, conduisant à son inactivation.

4. Inhibiteurs de protéase :L'estomac produit également des inhibiteurs de protéase, qui sont des protéines qui se lient spécifiquement aux enzymes protéolytiques comme la trypsine et inhibent leur activité. Ces inhibiteurs empêchent la trypsine de remplir ses fonctions catalytiques.

5. Concentration élevée en enzymes :Dans le pancréas, la trypsine est synthétisée sous forme d'un précurseur inactif appelé trypsinogène pour empêcher son activation prématurée dans le pancréas lui-même. Cependant, lorsque le trypsinogène pénètre dans l’intestin grêle, il est activé par une autre enzyme appelée entérokinase. En revanche, la concentration élevée de trypsine dans le suc gastrique pourrait conduire à l’autoactivation du trypsinogène, entraînant son inactivation rapide en raison des conditions acides et de la présence d’inhibiteurs.

Par conséquent, la combinaison d'un pH faible, de la présence de pepsine et d'autres protéases acides, d'inhibiteurs de protéase et de la concentration élevée en enzymes dans le suc gastrique conduit à la désactivation de la trypsine lorsqu'elle est introduite dans l'estomac. Cela garantit que la trypsine reste inactive et n'interfère pas avec la digestion des protéines dans l'estomac, qui est principalement réalisée par la pepsine.