Définition de la sérine-protéase

Les serine proteases sont une classe d' enzymes qui coupent des liaisons entre les acides aminés qui composent les protéines . Les serine proteases sont importantes dans la digestion , la coagulation sanguine , et dans le système immunitaire . Protéase

protéases sont des enzymes qui clivent les protéines . Les protéines sont constituées d'une série d'acides aminés chaque maintenus à l'autre par une liaison peptidique . Le site actif d'une protéase reconnaît son substrat (une formation spécifique de protéine ) , elle se lie à , et coupe la liaison peptidique. Le clivage peut activer ou inactiver la protéine , en fonction de son type .

Sérine protéases

serine proteases sont une famille de protéases qui ont toutes le serine d'acides aminés (en abrégé comme Ser ou S) dans leur site actif . Sérine est un acide aminé hydroxyle et est hydrophile (« eau - aimant " ) .

Mécanisme

sérine-protéases sont séquence spécifique , ce qui signifie qu'ils ne visent que un motif particulier de liaisons d'acides aminés de leurs protéines de substrat . Ils coupent leurs objectifs grâce à une réaction chimique appelée hydrolyse , ce qui implique l'addition d'eau

rôles

Le pancréas sécrète trois sérine-protéases qui sont importantes pour la digestion : . Chymotrypsine , la trypsine, l'élastase et . Plusieurs facteurs qui sont essentiels pour la coagulation sanguine normale - y compris le facteur X qui est souvent impliqué dans l'hémophilie - sont sérine protéases . Les serine proteases sont également importantes pour le composant du complément du système immunitaire . Proteases
Inhibition

sérine sont commandés par une classe de molécules appelées les serpines , des inhibiteurs de sérine-protéases . Serpins tour sérine protéases dans les liant en imitant leurs substrats normaux .